ENZIMAS. REGULACIÓN ENZIMÁTICA Activación Inhibición Alosterismo

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REGULACIÓN ENZIMÁTICA
Para un organismo, tanto el ambiente como sus necesidades son cambiantes. Esto requiere que sus rutas metabólicas y la velocidad a la que ocurren varíen de acuerdo a dichos cambios. Esto se conoce como flexibilidad metabólica y ocurre gracias a la regulación de las enzimas que catalizan las reacciones fisiológicas; es la regulación enzimática.

La naturaleza ha favorecido y favorece a aquellos organismos que siguen el principio de máxima economía celular, por el que solamente permanecen activas aquellas enzimas que son necesarias en cada momento. Así, no es rentable para una célula mantener en funcionamiento todo su paquete enzimático en un momento en el que solo necesita la mitad, por lo que progresivamente han ido desarrollándose mecanismos cada vez más precisos de control de la actividad enzimática. Hay tres mecanismos básicos de regulación.

1. ACTIVACIÓN. Basado en sustancias que permiten a las enzimas actuar (activadores)
2. INHIBICIÓN. Las sustancias protagonistas de este tipo de regulación son los inhibidores, los cuales ralentizan o paralizan la actividad enzimática.
a. Irreversible (envenenamiento). La enzima queda inútil permanentemente.
b. Reversible. La enzima no actúa durante el tiempo que el inhibidor está unido, pero esta situación es temporal.
b.1) No competitiva. El inhibidor impide la unión del sustrato al centro activo.
b.2) Competitiva. El inhibidor es muy parecido al sustrato y compite con él por la unión al centro activo.
3. ALOSTERISMO. Producida por las enzimas alostéricas, que tienen uno o varios centros reguladores además del centro activo. Su cinética enzimática viene dada por una curva sigmoidea en lugar de la hiperbólica característica del resto de enzimas.

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